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Colloque
Cette étude a pour but de démontrer la présence de la monoamine oxydase (MAO) (EC 1.4.3.4) dans le plasma séminal humain et d'en définir les paramètres biochimiques de la cinétique enzymatique. Un aliquot de plasma séminal humain centrifugé 30 min à 2,500 r.p.m. a servi pour notre évaluation. Une technique fluorimétrique utilisant la sérotonine (5HT) comme substrat de disparition comme mesure d'évaluation de l'activité enzymatique a été utilisée. L'activité optimale de l'enzyme est obtenue à un pH 7.2 utilisant un tampon Tris médium. L'activité enzymatique est linéaire pendant 45 min. La Km de l'enzyme est de 3 x 10^-9 M …
Colloque
Cette étude a pour but de démontrer la présence de la monoamine oxydase (MAO) (EC 1.4.3.4) dans le plasma séminal humain et d'en définir les paramètres biochimiques de la cinétique enzymatique. Un aliquot de plasma séminal humain centrifugé 30 min à 2,500 r.p.m. a servi pour notre évaluation. Une technique fluorimétrique utilisant la sérotonine (5HT) comme substrat de disparition comme mesure d'évaluation de l'activité enzymatique a été utilisée. L'activité optimale de l'enzyme est obtenue à un pH 7.2 utilisant un tampon Tris médium. L'activité enzymatique est linéaire pendant 45 min. La Km de l'enzyme est de 3 x 10^-9 M …
