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Communication
La première structure tridimensionnelle de la 3alpha-hydroxystéroïde déshydrogénase humaine de type 3 (3alpha-HSH3, AKR1C2), une enzyme jouant un rôle critique dans le métabolisme des stéroïdes, a été déterminée par cristallographie en complexe avec la testostérone et le NADP à 1.25 de résolution. L'activité 17beta-HSD de l'enzyme a été étudiée en comparaison de son activité 3alpha-HSD. L'enzyme catalyse l'inactivation de la dihydrotestostérone en 5alpha-androstane-3alpha,17beta-diol (3alpha-diol) ainsi que la transformation de l'androstenediol en testostérone. Utilisant notre préparation très homogène et très active de l'enzyme, nous avons obtenu une spécificité de l'activité 3alpha-HSD 150 fois plus grande que les valeurs précédemment rapportées dans …
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La déshydrogénase oestrogénique humaine (17?-HSD1) catalyse la dernière étape dans la biosynthèse des oestrogènes actifs qui stimulent la prolifération des cellules cancéreuses du sein. Bien que la 17?-HSD1 catalyse principalement l’interconversion de l’oestrone (E1) et de l’oestraiol (E2), les données cinétiques ont montré que cette enzyme peut aussi lier et utiliser d’autres substrats secondaires. Afin de mieux comprendre ses spécificités de substrat et de fournir une base plus solide dans l’élaboration d’inhibiteurs, nous avons déterminé la structure cristalline de la 17?-HSD1 en complexe avec la testostérone. Ce complexe binaire a été cristallisé en utilisant la technique du trempage. Un jeu …
Communication
Les études de cristallogénèse effectuées sur des macromolécules biologiques visent une compréhension des processus de nucléation et de croissance des cristaux et la recherche d’une façon permettant d’améliorer la qualité de ces cristaux. La 3alpha-hydroxystéroïde déshydrogénase de type 3 (3alpha-HSD3) couplée à la glutathione sulfotransférase (GST) a été surproduite dans Escherichia coli. L’enzyme purifiée a ensuite été cristallisée sous forme de complexe avec le NADP+ et la testostérone (Zhu et al., 2001). Lors de cette étude, nous cherchons une correlation entre les différentes conditions de croissance des cristaux (e.g. la nature de l’agent cristallisant, sa solubilité, la supersaturation de la …
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La fructose-1,6-bisphosphatase (Fru-1,6-P2ase, EC 3.1.3.11) catalyse l’hydrolyse du fructose-1,6-bisphosphate (F-1,6-P2) en fructose 6-phosphate (F-6-P) et phosphate inorganique (Pi). Cette enzyme joue un rôle central dans la régulation globale de la gluconéogénèse puisqu'elle constitue la dernière enzyme spécifique de cette voie métabolique. L’activité catabolique de la Fru-1,6-P2ase requiert des ions métalliques divalents tels que Mg2+, Mn2+ et Zn2+ et certains cations monovalents tels que K+, NH4+ et Tl+. La cristallisation de la fructose-1,6-biphosphatase musculaire humaine a été publiée pour la première fois en mars 2001 (Zhu, D.-W., Xu, G.-J., Rehse, P.H., Shi, R., Zhao, F.-K and Lin, S.-X. (2001) Acta Crystallogr. …
