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Le gène hēma code pour l'enzyme responsable de la synthèse de l'acide 5-aminolévulinique qui est le premier intermédiaire de la voie de biosynthèse des porphyrines. Par hybridation avec une sonde du gène hēma d'Escherichia coli K12, nous avons identifié un fragment Hind III de 7,35 kb de Salmonella typhimurium qui porte le gène hēma. Nous avons ensuite localisé ce gène sur un fragment AvaI de 1,6 kb. Le sous-clonage de différentes portions de ce fragment dans le vecteur pKO1 nous a permis de circonscrire la région promoteur. Nous sommes en train de séquencer le fragment pour déterminer afin d'identifier plus …
Le triméthoprime (TMP) est une diamino pyrimidine synthétique qui bloque la réduction de l'acide dihydrofolique (DHFA) en acide tétrahydrofolique (THFA). Ceci se fait au niveau de la dihydrofolate réductase (DHFRase) qui a été clonée selon un analogue structural d'une plus grande affinité pour le TMP que pour le substrat naturel : DHFA. La DHFRase joue un rôle primordial pour les déterminer radicaux mono-carbonés. L'activité au niveau du ribonucléaire naturel haut chez l'essence de la résistance au TMP apparu chez les souches d'Entérobactéries. La présence de transposons (Tn) portés par des plasmides R TMP transférables par conjugaison, est responsable de cette …
Le gène hemA code pour l'enzyme responsable de la synthèse de l'acide 5-aminolévulinique (5-ALA), le premier intermédiaire de la voie des porphyrines. Les principaux mécanismes de contrôle de cette voie s'exercent au niveau de la synthèse de 5-ALA, d'où l'intérêt pour l'étude du gène hemA. Dans le but d'élucider la régulation de la voie des porphyrines chez E. coli K12, nous avons cloné précédemment le gène hemA sur un fragment d'environ 2.5 kb. Nous présentons ici une carte physique détaillée de la région hemA de E. coli K12. Les fragments transcrits de ce gène ont été redéfinis dans un vecteur …