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La présentation de peptides à la surface d'un bactériophage permet d'identifier des ligands spécifiques pour presque tous les récepteurs d'intérêt. Nous avons construit deux banques décapeptidiques, flanqués ou non de deux résidus cystéines de façon à introduire un degré supérieur de contrainte conformationnelle au peptide aléatoire et ainsi augmenter l'affinité ligand-récepteur. Nous avons réalisé la ligation d'un fragment Bgl II de 51 pb avec un vecteur FUSE5 (dérivé de f1) puis nous avons transfecté ce dernier dans des bactéries MC 1061 par électroporation. Une séquence aléatoire (NNK) codant pour les vingt acides aminés se trouve à l'intérieur du fragment BglI. …
La présentation de peptides à la surface d'un bactériophage permet d'identifier des ligands spécifiques pour presque tous les récepteurs d'intérêt. Nous avons construit deux banques décapeptidiques, flanqués ou non de deux résidus cystéines de façon à introduire un degré supérieur de contrainte conformationnelle au peptide aléatoire et ainsi augmenter l'affinité ligand-récepteur. Nous avons réalisé la ligation d'un fragment Bgl II de 51 pb avec un vecteur FUSE5 (dérivé de f1) puis nous avons transfecté ce dernier dans des bactéries MC 1061 par électroporation. Une séquence aléatoire (NNK) codant pour les vingt acides aminés se trouve à l'intérieur du fragment BglI. …