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Sécrétion de la xylanase A de S. lividans après remplacement de son peptide signal
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Les protéines sécrétées sont généralement synthétisées avec une courte séquence à leur extrémité N-terminale, appelée peptide signal (p.s.), qui permet l'initiation de la sécrétion et qui est subséquemment clivée pour libérer la protéine mature. Ce travail présente une étude comparative de l'effet de divers p.s. sur la production de la xylanase A, une enzyme d'intérêt industriel. Les p.s. des cellulases A et B (CelA et B), de la mannanase (Man), de l'acétyl xylan estérase (Axe), et des xylanases B et C (XlnB et C) de S. lividans, ainsi que le p.s. de la protéine réceptrice du phage lambda (lamB) d'E. …

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Isolement et caractérisation du facteur de sécrétion SecY chez Streptomyces lividans
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S. lividans est un grand producteur de protéines d'intérêt industriel (xylanases, cellulases, etc.), la plupart étant des enzymes sécrétées. Toutefois, le système de sécrétion bactérien y a été très peu étudié jusqu'ici. L'amélioration du système de sécrétion favoriserait grandement l'application industrielle de ces enzymes. Nous avons donc isolé le facteur SecY, une protéine transmembranaire essentielle, impliquée dans le mécanisme de sécrétion. Du contact entre les différentes amorces, il se dégage un consensus pour un opéron identique. En se basant sur l'analyse des séquences des amorces, nous avons cloné chez les streptomyces des bandes d'ADN dégénérées et obtenues à partir de …

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