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Plusieurs modifications de la fonction acide carboxylique (amide 1) de peptides ont déjà été réalisées en vue d'étudier les interactions substrats/enzymes. Par exemple, les modifications de la partie C-terminale de substrats de protéases en thioamide 2a, amidoxime 2b et récemment en énamine fonctionnalisée (voir communication précédente) ont donné des inhibiteurs de protéases (e.g. α-chymotrypsine). Dans cette perspective, nous rapportons la synthèse de nouveaux analogues (fonction C-terminale modifiée) de substrats de chymotrypsine: én-amines fonctionnalisées 3 avec différents substituants électroattracteurs (E=CN, CO2R, E'=CN, CO2R, COR, CN, SO2R, NO2, etc.).