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Colloque
L'activité de la pyruvate kinase de Vibrio costicola, purifiée par chromatographie sur Sephadex G-75, est mesurée dans des conditions standards: température ambiante, 0.1M KCl et substrats saturants. Lorsque l'enzyme est pré-incubée dans des conditions différentes de température et de concentration en sel, son activité standard est modifiée. Une pré-incubation à 30°C, augmente son activité et la présence d'une haute concentration en sel augmente sa stabilité. L'inactivation observée lors de la pré-incubation à 40°C, est partiellement réversible en ramenant la température à 30°C. Lorsque l'essai enzymatique est conduit à des concentrations variables en phosphoénolpyruvate, la réaction apparait biphasique. Les résultats sont …
Colloque
L'activité de la pyruvate kinase de Vibrio costicola, purifiée par chromatographie sur Sephadex G-75, est mesurée dans des conditions standards: température ambiante, 0.1M KCl et substrats saturants. Lorsque l'enzyme est pré-incubée dans des conditions différentes de température et de concentration en sel, son activité standard est modifiée. Une pré-incubation à 30°C, augmente son activité et la présence d'une haute concentration en sel augmente sa stabilité. L'inactivation observée lors de la pré-incubation à 40°C, est partiellement réversible en ramenant la température à 30°C. Lorsque l'essai enzymatique est conduit à des concentrations variables en phosphoénolpyruvate, la réaction apparait biphasique. Les résultats sont …
