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Colloque
Les carboxyle méthyltransférases (CMT) catalysent la réaction de transfert d'un groupement méthyl provenant du S-adénosyl-L-méthionine sur des résidus carboxyl d'une grande variété de protéines. On retrouve deux types de carboxyméthylation chez les eucaryotes: sur résidu L-isospartate (CMT de classe II) et sur résidu S-farnésyl-L-cystéine situé en position C-terminale (CMT de classe III). Afin de discriminer ces deux activités dans des fractions subcellulaires du cortex rénal (cytosol, membranes à brosse en brosses (MBB) et membranes basolatérales (MBL)) nous avons utilisé deux peptides synthétiques très spécifiques à chacune des classes de CMT. Les peptides Thr-Ser-IsoAsp-Tyr-Ser-Tyr-Lys-Tyr (substrat pour classe II) et S-farnésyl-Leu-Ala-Arg-Tyr-Lys-Cys (substrat …
Colloque
Les carboxylméthyltransférases protéiques catalysent la réaction de transfert d'un groupement méthyl provenant du S-adénosyl-L-méthionine sur des résidus carboxyl d'une grande variété de protéines. Jusqu'à présent, ces activités enzymatiques n'ont été détectées que dans la fraction soluble de la plupart des cellules étudiées. Nous avons récemment identifié une activité méthyltransférase dans la membrane apicale des cellules du cortex rénal. Afin de caractériser cette activité au niveau moléculaire nous avons purifié l'enzyme. Les membranes isolées de reins de rats ont été solubilisées à l'aide du CHAPS, un détergent zwitterionique. L'enzyme a été purifiée par chromatographie d'exclusion moléculaire sur Superose 6 et par …
Colloque
Les carboxylméthyltransférases protéiques catalysent la réaction de transfert d'un groupement méthyl provenant du S-adénosyl-L-méthionine sur des résidus carboxyl d'une grande variété de protéines. Jusqu'à présent, ces activités enzymatiques n'ont été détectées que dans la fraction soluble de la plupart des cellules étudiées. Nous avons récemment identifié une activité méthyltransférase dans la membrane apicale des cellules du cortex rénal. Afin de caractériser cette activité au niveau moléculaire nous avons purifié l'enzyme. Les membranes isolées de reins de rats ont été solubilisées à l'aide du CHAPS, un détergent zwitterionique. L'enzyme a été purifiée par chromatographie d'exclusion moléculaire sur Superose 6 et par …
