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Colloque
L'enzyme a été modifiée par réaction avec des PEG-p-nitrophénylcarbonates de différents P.M. (750-35 000 Da). Quatre des six résidus lysines de la peroxydase ont été modifiés. La stabilité catalytique des différentes préparations a été comparée à celle de l'enzyme native dans des différents conditions dénaturantes. Les conditions utilisées étaient: (1) protéolyse, (2) thermodésactivation à 70°C, (3) thermodésactivation, en présence d'acide, (4) solvant organique. Ces études ont montré que la stabilité de la peroxydase augmente linéairement avec le P.M. du PEG utilisé pour modifier l'enzyme. Le maximum de protection a été atteint avec le PEG de 20 000 Da. L'activité des …
