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Fonction d’une glycine conservée chez les glutamyl-ARNt synthétases, et présente chez d’autres aminoacyl-ARNt synthétases dans un contexte structural semblable
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Les 20 aminoacyl-ARNt synthétases, qui catalysent la première étape de la biosynthèse des protéines sont regroupées en deux classes structurales distinctes comprenant chacunes 10 membres. L’alignement des séquences peptidiques de quelques glutamyl-ARNt synthétases (GluRS) et glutaminyl-ARNt synthétases (GlnRS), qui appartiennent à la classe 1, avait permis d’identifier 6 régions (a-g) particulièrement bien conservées et appelées motifs (1). Jusqu’à maintenant, aucune fonction n’a pu être attribuée au motif g (G254YLPEAL chez la GluRS de E. coli), situé à bonne distance du site actif. La substitution de la glycine254 par un aspartate rend la GluRS de E. coli thermosensible. La publication récente …

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Fonction d’une glycine conservée chez les glutamyl-ARNt synthétases, et présente chez d’autres aminoacyl-ARNt synthétases dans un contexte structural semblable
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Les 20 aminoacyl-ARNt synthétases, qui catalysent la première étape de la biosynthèse des protéines sont regroupées en deux classes structurales distinctes comprenant chacunes 10 membres. L’alignement des séquences peptidiques de quelques glutamyl-ARNt synthétases (GluRS) et glutaminyl-ARNt synthétases (GlnRS), qui appartiennent à la classe 1, avait permis d’identifier 6 régions (a-g) particulièrement bien conservées et appelées motifs (1). Jusqu’à maintenant, aucune fonction n’a pu être attribuée au motif g (G254YLPEAL chez la GluRS de E. coli), situé à bonne distance du site actif. La substitution de la glycine254 par un aspartate rend la GluRS de E. coli thermosensible. La publication récente …

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