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Effet de la flexibilité d'une chaîne latérale dans l'activité, la spécificité et la structure du site actif de la bêta-lactamase TEM-1 d'Escherichia coli
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La compréhension de la relation moléculaire entre la structure et la fonction des enzymes est à la base de l'ingénierie enzymatique permettant l'utilisation de ces catalyseurs à diverses fins. Notamment, la connaissance de la relation entre l'activité catalytique, la spécificité envers divers substrats et la structure du site actif d'une enzyme permettraient le développement de nouveaux antibiotiques. Ces avancées passent par une approche visant l'étude mutationnelle de résidus spécifiques du site actif (mutagenèse dirigée ou combinatoire) couplée à une sélection de mutants d'intérêt. L’étude subséquente de ces mutants par modélisation moléculaire permet ainsi la caractérisation des interactions moléculaires en jeu. …

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Modification de la spécificité de la transglutaminase tissulaire par évolution dirigée : Un nouvel outil pour la synthèse des peptides
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Les peptides ont une grande importance industrielle. Leur synthèse chimique est toutefois problématique, car elle implique diverses étapes de protection/déprotection qui génèrent de nombreux sous-produits et déchets. Pour remédier à ces problèmes, des méthodes de synthèse enzymatique des peptides ont été développées qui ont l'avantage d'être plus propres et spécifiques, tout en générant moins de déchets. La synthèse enzymatique des peptides se fait présentement avec des protéases modifiées. Les rendements sont bas puisque la réaction naturelle de ces enzymes est l'hydrolyse de peptides et non leur synthèse. Nous proposons de développer une méthode de synthèse enzymatique de peptides ayant comme …

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