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Colloque
La protéine transmembranaire d'origine bactérienne bactériorhodopsine possède des propriétés photochimiques exceptionnelles. Suite à l'absorption d'un photon lumineux par son chromophore, la bactériorhodopsine entre dans un photocycle qui mène éventuellement au pompage d'un proton d'un côté à l'autre de la membrane. In vitro, cette translocation de protons contribue à former un gradient de pH de part et d'autre de la membrane, lequel permettra ensuite la formation d'ATP grâce aux ATP synthétases présentes dans la membrane. Depuis quelques années déjà, on pense pouvoir se servir des caractéristiques de cette protéine afin de construire un photodétecteur biologique ou d'autres éléments d'optœlectronique à base …
Colloque
La rhodopsine activée subit un changement conformationnel lui permettant de lier et d'activer, par l'échange d'un GDP pour un GTP, la sous-unité α de la protéine G visuelle aussi appelée Tα-GTP. Après avoir lié le GTP, la sous-unité α de la protéine G se sépare des sous-unités βγ (Tβγ) et de la rhodopsine. Tα-GTP est responsable de l'activation de la phosphodiestérase. Le GTP est ensuite lentement hydrolysé en Tα-GDP qui se réassocie aux sous-unités Tβγ. Cependant, on ne sait toujours pas si la liaison de la transducine aux membranes disclales implique seulement les sous-unités βγ ou à la fois Tβγ …
Colloque
La phospholipase A2 est une enzyme qui hydrolyse la chaîne grasse en position 2 des phospholipides. Ce processus peut être visualisé directement en utilisant la microscopie de fluorescence à l'interface air-eau. Il s'agit de marquer l'enzyme avec de la fluorescéine isothiocyanate et la monocouche de phospholipides avec une sonde fluorescente, i.e. un phospholipide dont la sulforhodamine est liée de façon covalente au niveau de la tête polaire. En changeant les filtres du microscope, on peut donc observer alternativement l'enzyme ou la monocouche de phospholipides. De plus, en utilisant un phospholipide saturé, il est possible de provoquer la formation de domaines …
