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Purification partielle de l'anhydrase carbonique de Spinacia oleracea L.
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L'anhydrase carbonique (AC) (E.C. 4.2.1.1) est une enzyme responsable de l'hydratation réversible du CO2. Plusieurs isoformes de cette enzyme ont déjà été identifiées et caractérisées chez les cellules animales ainsi que chez l'algue Chlamydomonas reinhardtii. Nous avons partiellement purifié l'AC d'une plante vasculaire (Spinacia oleracea L.) pour des fins d'études selon un protocole différent de ceux déjà publiés. Les premières étapes de purification ont été, en deux précipitations différentielles, la première étant à l'acétone, la deuxième au sulfate d'ammonium, et une chromatographie sur DEAE-Sepharose. Les résultats de cette chromatographie montrent l'activité enzymatique pendant l'enrichissement d'une bande d'environ 30 kDa qui …

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Identification et caractérisation de la spectrine chez la tomate (Lycopersicon esculentum L.)
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Les protéines associées à l'actine (PAA) ont été peu étudiées jusqu'à maintenant chez les plantes vasculaires. Le but de ce projet, qui est d'identifier et de caractériser des PAA chez ce groupe végétal, a permis de montrer la présence de protéines apparentées aux sous-unités alpha et beta de la spectrine des globules rouges humains au niveau du système membranaire de la tomate (Lycopersicon esculentum L.). Les masses moléculaires de ces deux protéines sont d'environ 240 kD et 220 kD, ce qui correspond respectivement aux masses des sous-unités alpha et beta de la spectrine. De plus, des techniques de transfert électrophorétique …

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