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Nous avons produit dans notre laboratoire un anticorps monoclonal (CC-3) dont la réactivité varie en fonction des périodes du cycle cellulaire. Dans les cellules en interphase, l'anticorps CC-3 reconnaît une protéine de 255 kD localisée dans le noyau. Cependant, lors de la mitose, l'immunoréactivité s'étend dans le cytoplasme et s'associe à des structures spécifiques telles que les centrosomes, le fuseau mitotique et le corps intermédiaire. L'analyse biochimique de l'activité mitotique a démontré que cette dernière est causée par la présence de plusieurs protéines dont les poids moléculaires varient de 50 à 300 kD. Nous avons observé que la variation de …
Les changements ultrastructuraux observés dans les myocytes lors de l'ischémie cardiaque nous ont poussés à croire qu'un dérangement des protéines cytosquelettiques pouvait être à l'origine de la perte de contractilité. Par exemple, il est connu que l'arrangement cellulaire de la vinculine est perturbé par l'ischémie. À l'aide d'un appareil à perfusion de Langendorff, nous avons étudié l'effet de l'ischémie cardiaque ainsi que de la reperfusion avec et sans calcium sur la distribution de la desmine, constituant majeur des filaments intermédiaires ainsi que sur celle des desmoplakines, protéines principales des desmosomes. Les caractéristiques principales de ces tissus ischémiques étaient la perte …
La dystrophine est une protéine géante (M~ 427,000) qui est le produit du gène du locus de la dystrophie musculaire de type Duchenne (DMD) et Becker (BMD). On croit que cette protéine est associée au cytosquelette membranaire. Les objectifs de notre étude étaient: 1) de développer un essai immunologique rapide et quantitatif pour la dystrophine; 2) de déterminer si le contenu cellulaire en dystrophine varie selon le type de fibre musculaire. Des homogénats totaux de soleus (SOL: contraction lente, fibres de type I) et de vasteus superficiel latéral (SVL: contraction rapide, fibres de type II) ont été résolus par électrophorèse …