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L'ATP:diphosphohydrolase pancréatique: Immuno-identification de la sous-unité peptidique responsable de la liaison du substrat, à l'aide d'un marquage au FSBA
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Lors de travaux sur le pancréas exocrine, Lebel et al. (1980) ont mis en évidence une ecto-enzyme membranaire ayant la propriété d'hydrolyser successivement les groupements γ et β phosphate des tri- et diphosphonucleosides. Cette enzyme appelée ATP-Diphosphohydrolase (ATPDase) a par la suite été caractérisée et localisée, entre autres, au niveau des membranes des grains de zymogène de la cellule acineuse, mais son rôle reste toujours inconnu. Nos travaux visent à identifier la sous-unité peptidique de cette enzyme, capable de lier le substrat (nucléosides). L'identification est réalisée à l'aide du 5'-p-fluorosulfonylbenzoyl adénosine (FSBA), un marqueur capable de former un lien covalent …

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Purification de l'ATP-diphosphohydrolase de l'aorte de boeuf
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Nous avons récemment décrit une ecto-ATP-diphosphohydrolase (ecto-ATPDase) de l'aorte de boeuf qui catalyse l'hydrolyse successive des groupements γ et β phosphate des triphospho- et diphosphoncléosides. Cet ATPDase est retrouvée à la surface des cellules endothéliales et musculaires lisses et pourrait jouer un rôle majeur dans l'agrégation plaquettaire et la coagulation. L'ATPDase isolée de la couche média de l'aorte de boeuf est différente de celle du pancréas décrite en 1980. Nos travaux visent à purifier cet enzyme à identifier sa sous-unité catalytique. Une technique de purification consiste à préparer un homogénat de la couche média et intima de l'aorte de boeuf, …

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