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Colloque
La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle majeur dans le maintien de l’homéostasie cellulaire suite à différents stress chimiques ou physiques. Elle participe à la régulation de la dynamique du réseau de microfilaments et présente une fonction chaperone. HSP27 est aussi impliquée dans les voies de signalisation des MAP kinases et dans la modulation de l'apoptose médiée par le récepteur Fas. Dans le but d’identifier les protéines accessoires à l’action de HSP27, un criblage de banques d'ADNc de différentes provenances tissulaires a été fait par la méthode du double-hybride dans la levure en utilisant HSP27 comme appât. Parmi …
Colloque
La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle protecteur lors de l’exposition cellulaire à divers stress comme la chaleur, le choc oxydatif ou les agents chimiothérapeutiques. Trois principales fonctions pourraient être responsables de ce rôle protecteur. HSP27 augmente la stabilité des filaments d’actine, elle bloque l’induction d’apoptose induite par l’activation du récepteur FAS et, in vitro, elle contribue à prévenir l’aggrégation des protéines induite par des agents dénaturants. Dans le but de préciser la nature de la fonction de HSP27, notre laboratoire a identifié par clonage interactif chez la levure une nouvelle protéine appelée SHIP-2 (Small Heat shock protein …
