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Régulation de l'apoptose associée au récepteur Fas par la protéine de choc thermique HSP27
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La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. …

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