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Communication
La transformation oncogénique conduit souvent à une augmentation de la sensibilité à l'apoptose, ce qui explique que le développement du cancer implique aussi l'acquisition d'une résistance à l’apoptose. Cette incapacité à induire l’apoptose conduit également à la chimiorésistance. Nous avons caractérisé le sentier d'induction de l'apoptose par l'agent anticancéreux cisplatine dans des cellules Rat-1 transformées par l'oncogène c-Myc. Le cisplatine cause une translocation de Bax à la mitochondrie et du cytochrome c au cytoplasme, deux événements caractéristiques des sentiers d’apoptose. En fait, l’expression dérégulée de c-Myc accélère la translocation de Bax et du cytochrome c et la fragmentation nucléaire induites …
Communication
La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. …
