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Colloque
Les hydantoinases connues sont essentiellement produites par des bactéries aérobies et sont utilisées pour la production de précurseurs d'acides aminés. Une des objections à l'utilisation des hydantoinases de bactéries anaérobies pourrait être l'instabilité de l'enzyme due à la difficulté d'élaborer des systèmes d'anabolisme anaérobie. Pourtant, avec un système de culture tamponnées pré-réduites simples, nous arrivons à améliorer la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases d'acides aminés tout en stabilisant bien l'enzyme sur des cycles de lyases s'élevant à 30 jours. Cette observation permet d'augmenter la production et la concentration d'acides aminés. Nous comparons la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases …
Colloque
Les hydantoinases connues sont essentiellement produites par des bactéries aérobies et sont utilisées pour la production de précurseurs d'acides aminés. Une des objections à l'utilisation des hydantoinases de bactéries anaérobies pourrait être l'instabilité de l'enzyme due à la difficulté d'élaborer des systèmes d'anabolisme anaérobie. Pourtant, avec un système de culture tamponnées pré-réduites simples, nous arrivons à améliorer la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases d'acides aminés tout en stabilisant bien l'enzyme sur des cycles de lyases s'élevant à 30 jours. Cette observation permet d'augmenter la production et la concentration d'acides aminés. Nous comparons la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases …
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Les hydantoinases connues sont essentiellement produites par des bactéries aérobies et sont utilisées pour la production de précurseurs d'acides aminés. Une des objections à l'utilisation des hydantoinases de bactéries anaérobies pourrait être l'instabilité de l'enzyme due à la difficulté d'élaborer des systèmes d'anabolisme anaérobie. Pourtant, avec un système de culture tamponnées pré-réduites simples, nous arrivons à améliorer la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases d'acides aminés tout en stabilisant bien l'enzyme sur des cycles de lyases s'élevant à 30 jours. Cette observation permet d'augmenter la production et la concentration d'acides aminés. Nous comparons la stabilité et l'activité enzymatique des hydantoinases …
Colloque
La production d'acides aminés via des étapes enzymatiques à partir de précurseurs dihydropyrimidines telles les hydantoïnes 5-monosubstituées constitue une alternative intéressante aux procédés classiques (fermentation). Les enzymes de type dihydropyrimidinase (I.B.C. 3.5.2.2) catalysent l'hydrolyse stéréospécifique de dérivés dihydropyrimidique pour donner le N-carbamyl aminoacide chiral correspondant; lequel peut être chimiquement ou enzymatiquement converti en acide aminé. Ces enzymes peuvent avoir une activité analogue sur les hydantoïnes. Au niveau microbien, elles sont surtout détectées chez les bactéries aérobies (Pseudomonas, Arthrobacter). Pour la première fois, une caractérisation partielle i.e. activité et stabilité aux températures et pHs, cinétique enzymatique et courbe de production de …
Colloque
La production d'acides aminés via des étapes enzymatiques à partir de précurseurs dihydropyrimidines telles les hydantoïnes 5-monosubstituées constitue une alternative intéressante aux procédés classiques (fermentation). Les enzymes de type dihydropyrimidinase (I.B.C. 3.5.2.2) catalysent l'hydrolyse stéréospécifique de dérivés dihydropyrimidique pour donner le N-carbamyl aminoacide chiral correspondant; lequel peut être chimiquement ou enzymatiquement converti en acide aminé. Ces enzymes peuvent avoir une activité analogue sur les hydantoïnes. Au niveau microbien, elles sont surtout détectées chez les bactéries aérobies (Pseudomonas, Arthrobacter). Pour la première fois, une caractérisation partielle i.e. activité et stabilité aux températures et pHs, cinétique enzymatique et courbe de production de …
Colloque
La production d'acides aminés via des étapes enzymatiques à partir de précurseurs dihydropyrimidines telles les hydantoïnes 5-monosubstituées constitue une alternative intéressante aux procédés classiques (fermentation). Les enzymes de type dihydropyrimidinase (I.B.C. 3.5.2.2) catalysent l'hydrolyse stéréospécifique de dérivés dihydropyrimidique pour donner le N-carbamyl aminoacide chiral correspondant; lequel peut être chimiquement ou enzymatiquement converti en acide aminé. Ces enzymes peuvent avoir une activité analogue sur les hydantoïnes. Au niveau microbien, elles sont surtout détectées chez les bactéries aérobies (Pseudomonas, Arthrobacter). Pour la première fois, une caractérisation partielle i.e. activité et stabilité aux températures et pHs, cinétique enzymatique et courbe de production de …
Colloque
La dihydropyrimidinase (EC 3.5.2.2) catalyse l'ouverture énantio et régiosélective de l'anneau de la dihydropyrimidine et de plusieurs hydantoïnes monosubstituées en position 5 pour donner le N-carbamyl-amino acide de chiralité correspondante. Cette enzyme, qui n'a pas encore été isolée chez les bactéries anaérobies, offre une voie alternative dans la synthèse enzymatique des acides aminés. Parmi 2800 souches bactériennes anaérobies isolées sur milieux sélectifs pré-réduits, vingt ont démontré une activité dihydropyrimidinasique. Une étude plus exhaustive de ces vingt souches a révélé qu'il s'agissait de bactéries anaérobies strictes et que des cinq souches les plus actives, quatre étaient gram positives et une gram …
