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La motiline est un peptide de 22 acides aminés qui stimule l'activité motrice de l'estomac. Dans une étude antérieure d'analogues de la motiline par RMN et modélisation moléculaire, nous avons montré l'importance du fragment N-terminal et l'existence dans ce dernier d'un lien hydrogène entre le NH2 du premier résidu et le C=O du quatrième résidu. Un cycle à 14 membres caractérise donc le segment N-terminal de ce peptide. Or cette structure à 14 membres se retrouve dans l'érythromycine A qui est un agoniste de la motiline. Dans la présente étude, nous avons appliqué la technique 3D SAR et 3D QSAR …