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Colloque
L'enthalpie d'hydrolyse de l'AMP cyclique est de -11.9 kcal/mole, c'est-à-dire 3 kcal/mole plus négative que pour l'hydrolyse du phosphate terminal de l'ATP. L'origine de cette anomalie fut étudiée à l'aide de phosphates modèles et d'une phosphohydrolase produite par E. aerogenes comme catalyseur. Les résultats calorimétriques permettent de conclure que le comportement de l'AMP cyclique en tant que phosphate à haute énergie a pour origine la tension conformationnelle du système bicyclique et la solvatation du produit d'hydrolyse. La signification biochimique possible de ces effets sur l'activité de l'AMP cyclique sera discutée.
Colloque
Dans le but d'étudier le mode d'action biochimique de la réserpine, une synthèse stéréospécifique d'un analogue fut accomplie. Quelques mécanismes de réaction seront discutés.
