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Colloque
Nous avons purifié 16 glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) de Bacillus subtilis (B.s.). L'électrophorèse de cet enzyme en présence de SDS révèle la présence d'une seule polypeptide de poids moléculaire 68,000 et d'une activité de 16,000. Cette structure est analogue à celle des GluRS de Escherichia coli dont le poids moléculaire est de 56,000 qu'on retrouve sous forme associée à une protéine de fixation de 21,000 moléculaire 16,000 (J. Biol. Chem. 1982-85 (1972)). Lorsque la GluRS de B.s. est fractionnée par chromatographie sur RPC-5, deux fractions (pics) peuvent être séparées par la GluRS de E. coli. En conclusion, la GluRS de B.s. …
Colloque
Alors que chez les Procaryotes les aminoacyl-ARNAs synthétases sont des enzymes "solubles" dont les poids moléculaires sont de l'ordre de 50,000 à 300,000 daltons, chez les cellules animales on les retrouve dans des complexes de hauts poids moléculaires (environ 2 x 10^6 daltons); ces complexes sont soit libres, soit associés aux ribosomes. Afin d'étudier le rôle physiologique de ces associations, nous avons comparé les propriétés de l'arginyl-ARNAsynthétase (ArgRS) libre ou associée aux polysomes. L'activité spécifique de l'ArgRS dans les polysomes libres (P.L.) est de 1,05 fois et 2,8 fois plus grande que dans les polysomes liés aux membranes. La stabilité …
Colloque
L'aminoacylation du tRNA(Glu) est catalysée selon un mécanisme qui ne permet pas de détecter un intermédiaire "Enzyme-AMP-acide aminé" avec les techniques qui révèlent généralement l'existence d'un tel complexe pour d'autres aminoacyl-tRNA synthétases (aaRS). Cette particularité de la GluRS pourrait indiquer que son mécanisme d'aminoacylation est soit en une seule étape, soit en deux étapes successives (comme pour la majorité des autres aaRS) avec la différence que le tRNA(Glu) serait requis pour la formation du complexe "GluRS-AMP-glutamate". Afin de distinguer entre ces deux modèles, nous avons étudié dans diverses conditions les vitesses d'aminoacylation du tRNA(Glu), de déacylation du glutamyl-tRNA en présence …
