Colloque

Purification et caractérisation de la protéase de Pseudomonas fragi

J. Moreau

G.R. Drapeau

Membre a labase

J. Moreau

Résumé du colloque

Pseudomonas fragi produit une seule protéase lorsqu'elle est cultivée sur milieu minimum alors que la plupart des microorganismes en produisent souvent plus d'une nécessaire dans le milieu en présence de produits servant d'inducteurs. L'absence des zones de protéolyse sur un milieu contenant de la caséine indique que cette protéase a une spécificité plutôt restreinte. Nous avons purifié cette enzyme et étudié ses propriétés incluant sa spécificité. La protéase de Ps. fragi a un poids moléculaire de 50,000 et elle appartient au groupe des métalloprotéases en raison de sa préférence pour les liaisons peptidiques en présence des acides aminés. Elle est inhibée par l'EDTA et les métaux divalents, mais non par la diisopropylfluorophosphate. Une série de mutants de Ps. fragi a été isolée, certains de ces mutants ont perdu la spécificité de la protéase et ont une préférence de celle produite par la souche mère.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d'Ottawa

Titre du colloque :

Biochimie

Purification et caractérisation de la protéase de Pseudomonas fragi

J. Moreau

Incorporation d'adénosine et d'inosine dans les érythrocytes de diverses espèces animales

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Thème du colloque :

Biochimie

Purification et caractérisation de la protéase de Pseudomonas fragi

J. Moreau