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Résumé du colloque
Un même complexe enzymatique, postulé par F. Lacroute et isolé par P. Lue et J.G. Kaplan, porte les 2 activités carbamyl phosphate synthétase de la chaîne de l'uracile (CPSase) et aspartyl-transcarbamylase (ATCase) ainsi qu'un site de rétro-contrôle. Le locus ura-2 code pour ce complexe. Des études de recombinaison ont été menées sur les mutants ura-2A (CPSase moins), les mutants ura-2B (CPSase et ATCase moins) et les mutants ura-2C (CPSase moins). Les recombinaisons méiotiques et mitotiques ont permis de localiser ces diverses mutations. Les mutations ura-2A sont regroupées à l'extrémité droite du gène. Les mutations ura-2B et ura-2C se répartissent sur le reste du locus et ne chevauchent pas la zone ura-2A. La majorité des mutants ura-2B étant suppressible, cette répartition suggère une lecture de gauche à droite. Les résultats de la carte de complémentation montrent que: 1) les mutants ura-2B ne complémentent aucun des autres; 2) les mutants ura-2A (à l'exception de ura-2A20) complémentent tous les mutants ura-2C. Ura-2A20 complémenté tous les ura-2C sauf un et tous les ura-2A sauf un; 3) il n'existe aucune complémentation des ura-2C entre eux. Étant donné la régulation conjointe des deux enzymes il semble que l'on ait affaire à un gène type opéron constitué au minimum de 2 cistrons, l'un codant pour la CPSase et l'autre pour l'ATCase.
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